Назад
Вперёд
Внимание! Предварительный просмотр слайдов используется исключительно в ознакомительных целях и может не давать представления о всех возможностях презентации. Если вас заинтересовала данная работа, пожалуйста, загрузите полную версию.
Цель урока: расширить и углубить знания учащихся о важнейших органических веществах клетки – белках.
Задачи урока:
Тип урока: комбинированный
Оборудование:
Структура урока
I. Организационный момент
II. Изучение нового материала
III. Закрепление
IV. Заключение
Ход урока
I. Организационный момент (1 мин)
Приветствие учителя. Проверка готовности класса к уроку. Психологический настрой класса. Отмечание отсутствующих.
II. Изучение нового материала (40мин)
1. Подведение к теме урока.
Вступительное слово учителя с элементами беседы. Заполнение схемы на доске.
Организм состоит из множества веществ. Давайте их классифицируем. Перед вами список различных веществ: вода, белки, углеводы, минеральные соли, жиры, нуклеиновые кислоты. Разделите их на группы и дайте названия группам.
Заполнение схемы. (ученик у доски)
Откройте учебник параграф 27 стр.227 рис. 36, на котором показан химический состав организма человека. Какого вещества в организме больше? (воды – 65%).
Из органических веществ, образующих организм, каких веществ больше? (белков)
Итак, основой живого организма является белки. Сегодня на уроке мы рассмотрим белки, их состав и строение, познакомимся с химическими функциями белков. Для этого нам понадобятся знания из курса биологии, а также ваш жизненный опыт.
Тема нашего урока: “Белки как биополимеры. Химические функции белков”. (Слайд 1 , Запись даты и темы урока в тетради)
2. Биологические функции белков.
Беседа, выполнение задания в тетради.
Вспомним биологические функции белков. Выполните письменно следующее задание. Возьмите лист с заданиями. (Приложение 1)
Задание №1. (слайд 2)
Перечислены белки и их функции. Сопоставьте функцию с белком с помощью стрелок. На выполнение задание 1 минута. Будьте внимательны при выполнении задания.
Гликоген лишнее вещество в данном перечне, так как не является белком. Это углевод.
А сейчас вам вопрос от учителя биологии Ирины Аркадьевны (Слайд 3) :
В науке известен следующий факт: влюблённый студент-химик решил оригинальным способом воспользоваться информацией о том, что в нашем организме есть железо. Он решил из железа, которое содержится в его крови сделать кольцо для дамы сердца. Небольшими порциями он выпускал кровь, химическим путём выделял железо. Но такой романтический способ добычи металла закончился трагически: он умер от малокровия. Ведь он не знал, что в нашей крови железа содержится примерно от 3 до 4 грамм. В состав какого белка входит железо, и какое значение он имеет для организма? (железо входит в состав белка-гемоглобина, который участвует в переносе кислорода).
Посмотрите, насколько разнообразны функции белков. С белками связаны все жизненные процессы. Благодаря белкам организм приобрёл возможность двигаться, усваивать пищу, расти, размножаться, реагировать на внешние воздействия.
Итак, мы вспомнили некоторые биологические функции белков. Переходим к следующему вопросу: белок как химическое вещество.
3. Состав и строение белков.
Беседа с элементами объяснения, выполнение упражнений.
Рассмотрим состав и строение белков.
Составьте определение белков из предложенных слов (Слайд 4) :
Белок, альфа - аминокислота, биополимер, мономер. (Белок- это биополимер, мономером которого является альфа - аминокислота).
Какие химические элементы входят в состав белков? (Углерод, водород, кислород, азот, а также сера, фосфор и другие).
Составьте на доске формулу альфа – аминокислоты из предложенных частей:
С, NH 2 , H, COOH, R.
(R – CHNH 2 –COOH) (ученик у доски)
Какие функциональные группы входят в состав аминокислоты? (аминогруппа, карбоксильная группа)
Какими свойствами обладает аминокислота? (амфотерными)
Почему аминокислота – амфотерное соединение? (аминогруппа определяет основные свойства, карбоксогруппа – кислотные свойства)
Сколькими аминокислотами образованы белки? (20)
В результате какой реакции образуются белки? (поликонденсации)
Что собой представляет реакция поликонденсации? (это реакция, в результате которой образуется полимер, с отщеплением побочного продукта)
Выполним следующее задание на доске и в тетради:
Задание№2 (ученик у доски):
Составить уравнение реакции образования дипептида из глицина, серина. Указать в нём пептидные связи.
Образующийся участок представляет собой дипептидный участок белка-инсулина. Полимерные цепи белков состоят из десятков тысяч, миллионов и более остатков аминокислот. Перед вами формулы некоторых белков (Слайд 5) :
Как вы думаете, какова молекулярная масса белков? (Очень большая). Например, молекулярная масса инсулина – M r 5727, гемоглобина 66184, лактоглобулина (белка молока) – 39112.
Белковая цепь настолько длинная, что для лучшего выполнения функций она упаковывается в структуры.
Рассмотрим структуры белков.
Какие структуры белков вы знаете? (первичную, вторичную, третичную, четвертичную)
Смоделируем структуры белка из проволоки, которая лежит у вас на столе. Возьмите её.
С какой структурой белка её можно сравнить? (первичной)
Что представляет собой первичная структура белка? (чередование аминокислот в полипептидной цепи)
Намотайте проволоку на ручку. С какой структурой белка можно сравнить получившуюся спираль? (вторичной)
Что изменилось в молекуле? (уменьшился размер, форма стала другой)
Из данной спирали сделайте комок. Какая структура белка получилась? (третичная)
Что представляет собой третичная структура? (глобулу)
Повернитесь друг к другу, объедините две глобулы? Эта какая структура белка? (четвертичная)
Выполняем следующее задание из карточки.
На карточке представлены рисунки структур белка. Снизу под цифрами перечислены типы связей, определяющих структуры. Определите структуру белка и тип связей. Подпишите нужную цифру под рисунком.
Проверим правильность выполнения задания. (Слайд 6)
Какая структура самая прочная? (первичная)
4. Химические свойства белков.
Объяснение учителя с элементами беседы. Выполнение демонстрационных и лабораторных опытов. Запись на доске и в тетради
Начнём изучение свойств белков, связанных с их структурой. Внимание на экран: вопрос от учителя технологии Татьяны Леонидовны (Слайд 7) :
Любая хозяйка знает, если нужно сварить вкусный бульон для 1 блюда, мясо кладётся в холодную воду, а когда вкусное мясо для 2 блюда - в горячее. Есть ли в этом химический смысл?
О каком свойстве белков идёт речь? (о денатурации)
1) Денатурация (под действием нагревания, химических веществ и т.д.)
Что такое денатурация? (процесс утраты белковой молекулой своей структуры при изменении внешних факторов).
а) повышение температуры
Что вызывает денатурацию при варке мяса? (нагревание, повышение температуры)
Итак, мы рассмотрели состав и строение белков. Переходим к следующему вопросу.
Ответим на вопрос Татьяны Леонидовны.
Почему для вкусного бульона мясо кладётся в холодную воду, для вкусного мяса – в горячую? (Если мясо положить в холодную воду, растворимые белки переходят в воду и там денатурируются. Бульон получается вкусным. Если мясо положить в горячую воду, белки денатурируются сразу в мясе, поэтому мясо получается вкусным)
– Какие факторы, кроме температуры, вызывают денатурацию? (изменение температуры, облучением, действием тяжёлых металлов, кислот, органических веществ, обезвоживанием и другими воздействиями)
б) действие солей тяжёлых металлов (дем.опыт)
Беру раствор яичного белка. Добавляю в один стакан хлорид цинка, во второй сульфат меди (II).
Что наблюдаем при этом? (свёртывание белков)
Белки связывают ионы тяжёлых металлов и обезвреживают их. При отравлении тяжёлыми металлами пострадавшему дают молоко как противоядие.
в) действие органических веществ (дем.опыт)
К раствору яичного белка добавляю этиловый спирт. Наблюдаем осаждение белков.
Какие структуры белка разрушаются при денатурации? (вторичная, третичная, четвертичная с сохранением первичной). Утрачивается биологическая активность. Белок становится доступен действию пищеварительных ферментов.
Какая бывает денатурация? (обратимая и необратимая). Данная денатурация необратимая. Может ли структура белка восстановиться? Обратим ли процесс денатурации? (Да). Ренатурация – процесс восстановления структуры белка.
Следующие химические свойства помогают определить белки в растворах.
2) Цветные реакции
а) биуретовая (на пептидную связь)
Это универсальная реакция определения белков. Посмотрим видеоопыт. (Слайд 8)
Заполняем схему в тетради.
Белок + ______________ = ____________ окрашивание
Белок + (щелочь+ CuSO 4) = фиолетовое окрашивание
Проведём экспертизу неизвестных веществ в пробирках с помощью биуретовой реакции. Приступайте к выполнению лабораторного опыта по инструкции. (Слайд 9)
В какой пробирке находится белок? Посмотрите, какие вещества находились у вас в пробирках (Слайд 10) :
Я выбрала бульонный кубик для определения белков. Бульонный кубик белки содержит? (Нет). А в его составе указаны растительные жиры и мясо курицы.
б) ксантопротеиновая (на ароматические кольца) (видеофрагмент, Слайд 11 )
Заполняем схему в тетради:
Белок +__________= ___________окрашивание
белок + конц. HNO 3 = жёлтое окрашивание
При неосторожном обращении с азотной кислотой от попадания её на кожу остаётся жёлтое пятно. Это ксантопротеиновая реакция с покровными тканями.
Эти качественные реакции можно применить в жизни. А когда и где вам подскажет небольшой видеофрагмент из фильма Аллы Суриковой “Ищите женщину” (Слайд 12).
В каких случаях и с какой целью можно применить их в жизни? (В пищевой промышленности, судебной медицине для обнаружения белков)
Биуретовая и ксантопротеиновая реакции - это качественные реакции, реакции, которые позволяют уверенно судить – белок перед нами или нет.
3) Гидролиз
Какой процесс называют гидролизом белков? Вставьте пропущенные слова. (Слайд 13)
Гидролиз – это разрушение... структуры белка под воздействием..., а также водных растворов кислот или щелочей. (первичной, ферментов)
Какие продукты образуются при гидролизе белков? (аминокислоты)
Как можно изменить уравнение реакции образования пептида, чтобы превратить её в реакцию гидролиза? (Написать её наоборот)
Чтобы составить уравнение реакции гидролиза дипептида глицилаланина добавить воду. Идёт разрыв пептидной связи. Атом водорода присоединяется к остатку от аминогруппы, гидроксогруппа к остатку от карбоксильной группы.
Общая схема гидролиза белков есть у вас в учебнике.
Гидролиз – это основа пищеварения.
4) Горение (с образованием углекислого газа, воды, азота.)
Запах: ... .
Как проверить, что изделие из шерсти? (Шерсть – это белок, надо сжечь кусочек нити и по запаху определить результат)
Приступайте к выполнению лабораторного опыта по инструкции. (Слайд 14)
Мы рассмотрели основные химические функции белков.
III. Закрепление (3 мин.)
Фронтальный опрос.
Перед вами на слайде представлены группы слов. Обобщите несколько слов 1 словом или термином. (Слайд 15-23)
А) третичная, вторичная, первичная, четвертичная - ? (структуры)
Б) 20, незаменимая – ? (аминокислота)
В) белки, жиры, углеводы -? (органические вещества)
Г) температура, обратимая, необратимая -? (денатурация)
Д) пепсин, амилаза, трипсин – ? (ферменты)
Е) Cu(OH) 2 , фиолетовое окрашивание - ? (биуретовая реакция)
IV. Заключение (1 мин.)
Заключительное слово учителя.
Сегодня мы познакомились с химией белка. Ни одно вещество химики не изучали так долго, как белки, прежде чем удалось разгадать тайну их строения. Они выполняют большую роль не только в организме человека, но и в жизни. Не случайно в переводе с греческого языка белки называют протеинами, что значит “первый, главный”.
V. Домашнее задание (1 мин.)
Параграф 27
Приготовить сообщения на темы:
А) применение цветных реакций
Б) история изучения белков
В) факторы, вызывающие денатурацию.
Литература
1. Артёменко А.И. Удивительный мир органической химии. - М.: Дрофа, 2004.
2. Горковенко М.Ю Поурочные разработки по химии к учебным комплектам О.С.Габриеляна и др. 10 класс. М. “ВАКО”, 2005.
3. Рябов М.А. Сборник заданий и упражнений по химии: 10-й кл.: к учебнику О.С.Габриеляна и др. “Химия. 10 класс”. – М.:Экзамен, 2008.
4. Химия 10 класс. Учеб. для общеобразоват. учреждений/ О.С.Габриелян, Ф.Н.Маскаев, С.Ю.Пономарёв, В.И.Теренин. – М.:Дрофа, 2010.
Работу выполнил выпускник 11 «А» класса Ежелый Игорь
Слайд 2
Белки, или протеины.
В переводе с греческого «протос» - первый, главный.
Находятся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток, являются главными носителями жизни.
«Жизнь есть способ существования белковых тел»
(Ф. Энгельс)
Слайд 3
Белки простые сложные состоят только содержат белковую из аминокислот и небелковую части
альбумин, фибрин (липиды, углеводы, ионы металлов) – протеолипиды, гемоглобин
Понятие о белках и их классификация
Слайд 4
Состав белков
Слайд 5
Белки, как биополимеры, их состав, строение и функции в клетке
Слайд 6
Степень организации белковых молекул
Последовательность аминокислот в полипептидной цепи, соединенных между собой пептидными связями
Слайд 7
Вторичная структура белка
Полипептидная цепь скрученная в спираль, удерживающуюся посредством образования водородных связей между остатками карбоксильной и аминной групп разных аминокислот
Слайд 8
Каждому белку свойственна в определенной среде своя особая пространственная структура.
Слайд 9
Четвертичная структура белка представляет собой объединение в единую структуру нескольких молекул с третичной организацией (гемоглобин, инсулин)
Слайд 10
Белки, как биополимеры, их состав, строение и функции в клетке
Слайд 11
Слайд 12
Классификация белков по выполняемым функциям
Слайд 13
Слайд 14
Заполните пропуски в таблице.
Структурная организация белка
1. Какие связи существуют в белковой молекуле?
2. Благодаря каким связям белковая цепочка образует повороты?
3. Какие связи лежат в основе третичной структуры белка?
4. Какая структура обеспечивает разнообразие функций белка?
Слайд 15
Спасибо за внимание!
Посмотреть все слайды
"Жизнь, есть способ существования белковых тел"
Ф. Энгельс.
Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.
Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:
Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):
Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).
Функции белков
Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α - аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.
· Каталитическая функция - осуществляется с помощью специфических белков - катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.
Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.
· Транспортная функция - связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.
Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.
· Защитная функция - связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.
Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела - иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.
· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.
· Структурная функция - белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.
В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.
· Гормональная (регуляторная) функция - способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.
Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.
· Питательная функция - осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.
Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.
Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.
Физические свойства белков
Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).
Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин - хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи - все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.
Классификация белков
С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные . К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки - преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.
В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы - простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо ).
По общему типу строения белки можно разбить на три группы:
1. Фибриллярные белки - нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.
Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α-кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген - белок сухожилий и хрящей, фиброин - белок шёлка).
2. Глобулярные белки - водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.
3. Мембранные белки - имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.
Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.
Строение белков
Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).
Тема – 50: Белки, как биополимеры аминокислот. Строение пептидной группировки. Биологические функции белков.
Студент должен:
Знать:
· Название структуры белков, свойства белков с различной структурой и их применение.
· Назначение белка.
Уметь:
· Объяснять наличие белковых соединений качественными реакциями.
Белками , или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.
Белки также называют протеинами (от греч. «протос» - первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков.
Белки выполняют разнообразные биологические функции:
· каталитические (ферменты),
· регуляторные (гормоны),
· структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин),
· защитные (иммуноглобулины, интерферон),
В молекулах белка α-аминокислоты связаны между собой пептидными (-СО-NH)связями:
Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями как их часто называют, дисульфидными мостиками.
Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие - особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.
Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода - 51-53; кислорода - 21,5- 23,5; азота - 16,8-18,4; водорода - 6,5-7,3; серы - 0,3-2,5. Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.
Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка .
Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.
Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1010-1012. Для белков, строение которых отличается исключительной ложностью, кроме первичной, различают и более высокие уровни структурной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры. Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи (рис. 38). Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.
Это пространственное расположение получило название третичной структуры .
В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.
Для глобулярных белков более характерна α - спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.
Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани (миозин), кератин (роговая ткань). В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные.
В этом случае образуется четвертичная структура белков .
Cледует еще раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре
50.2. Классификация
Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки:
Степень сложности (простые и сложные);
Форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки);
Растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах - альбумины, спирторастворимые - проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах - глутелины);
Выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т. п.).
50.3. Свойства
Белки - амфотерные электролиты. При определенном значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например, в технологии получения белковых продуктов.
50.3.1. Гидратация
Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (-СО-NH-, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении рН среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.
При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности . Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма - полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень - сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Различная гидрофильность клейковинных белков - один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.
50.3.2. Денатурация белков
При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется.
В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности . Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов
(кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.
50.3.3. Пенообразование
Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость - газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.
Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два очень важных процесса:
1) гидролиз белков под действием ферментов и
2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров.
Под влиянием протеаз - ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты (полипептиды) и в конечном итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.
50.3.4. Гидролиз белков
Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:
50.3.5. Горение
Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.
50.3.6. Цветные реакции
Используют следующие реакции:
ксантопротеиновую , при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски;
биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Сu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.
|
Биополиме́ры - класс полимеров, встречающихся в природе в естественном виде, входящие в состав живых организмов: белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды. Биополимеры состоят из одинаковых (или разных) звеньев - мономеров. Мономеры белков - аминокислоты, нуклеиновых кислот - нуклеотиды, в полисахаридах - моносахариды.
Выделяют два типа биополимеров - регулярные (некоторые полисахариды) и нерегулярные (белки, нуклеиновые кислоты, некоторые полисахариды).
Белки
Белки имеют несколько уровней организации - первичная, вторичная, третичная, и иногда четвертичная. Первичная структура определяется последовательностью мономеров, вторичная задаётся внутри- и межмолекулярными взаимодействиями между мономерами, обычно при помощи водородных связей. Третичная структура зависит от взаимодействия вторичных структур, четвертичная, как правило, образуется при объединении нескольких молекул с третичной структурой.
Вторичная структура белков образуется при взаимодействии аминокислот с помощью водородных связей и гидрофобных взаимодействий. Основными типами вторичной структуры являются
α-спираль, когда водородные связи возникают между аминокислотами в одной цепи,
β-листы (складчатые слои), когда водородные связи образуются между разными полипептидными цепями, идущими в разных направлениях (антипараллельно,
неупорядоченные участки
Для предсказания вторичной структуры используются компьютерные программы.
Третичная структура или «фолд» образуется при взаимодействии вторичных структур и стабилируется нековалентными, ионными, водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Белки, выполняющие сходные функции обычно имеют сходную третичную структуру. Примером фолда является β-баррел (бочка), когда β-листы располагаются по окружности. Третичная структура белков определяется с помощью рентгеноструктурного анализа.
Важный класс полимерных белков составляют Фибриллярные белки, самый известный из которых коллаген.
В животном мире в качестве опорного, структурообразующего полимера обычно выступают белки. Эти полимеры построены из 20 α-аминокислот. Остатки аминокислот связаны в макромолекулы белка пептидными связями, возникающими в результате реакции карбоксильных и аминогрупп.
Значение белков в живой природе трудно переоценить. Это строительный материал живых организмов, биокатализаторы – ферменты, обеспечивающие протекание реакций в клетках, и энзимы, стимулирующие определённые биохимические реакции, т.е. обеспечивающие избирательность биокатализа. Наши мышцы, волосы, кожа состоят из волокнистых белков. Белок крови, входящий в состав гемоглобина, способствует усвоению кислорода воздуха, другой белок – инсулин – ответственен за расщепление сахара в организме и, следовательно, за его обеспечение энергией. Молекулярная масса белков колеблется в широких пределах. Так, инсулин – первый из белков, строение которого удалось установить Ф. Сэнгеру в 1953 г., содержит около 60 аминокислотных звеньев, а его молекулярная масса составляет лишь 12 000. К настоящему времени идентифицировано несколько тысяч молекул белков, молекулярная масса некоторых из них достигает 106 и более.
Первичная структура ДНК - это линейная последовательность нуклеотидов в цепи. Как правило последовательность записывают в виде букв (например AGTCATGCCAG), причём запись ведётся с 5"- на 3"-конец цепи.
Вторичная структура - это структура, образованная за счёт нековалентных взаимодействий нуклеотидов (в большей степени азотистых оснований) между собой, стэкинга и водородных связей. Двойная спираль ДНК является классическим примером вторичной структуры. Это самая распространённая в природе форма ДНК, которая состоит из двух антипаралельных комплементарных полинуклеотидных цепей. Антипараллельность реализуется за счёт полярности каждой из цепей. Под комплементарностью понимают соответствие каждому азотистому основанию одной цепи ДНК строго определённого основания другой цепи (напротив A стоит T, а напротив G располагается C). ДНК удерживается в двойной спирали за счёт комплементарного спаривания оснований - образования водородных связей, двух в паре А-Т и трёх в паре G-C.
В 1868 г. швейцарский учёный Фридрих Мишер выделил из ядер клеток фосфорсодержащее вещество, которое он назвал нуклеином. Позднее это и подобные ему вещества получили название нуклеиновых кислот. Их молекулярная масса может достигать 109, но чаще колеблется в пределах 105-106. Исходными веществами, из которых построены нуклеотиды – звенья макромолекул нуклеиновых кислот, являются: углевод, фосфорная кислота, пуриновые и пиримидиновые основания. В одной группе кислот в качестве углевода выступает рибоза, в другой – дезоксирибоза
В соответствии с природой углевода, входящего в их состав, нуклеиновые кислоты называются рибонуклеиновой и дезоксирибонуклеиновой кислотами. Общеупотребительными сокращениями являются РНК и ДНК. Нуклеиновые кислоты играют наиболее ответственную роль в процессах жизнедеятельности. С их помощью решаются две важнейшие задачи: хранения и передачи наследственной информации и матричный синтез макромолекул ДНК, РНК и белка.
Полисахариды
3-х мерная структура целлюлозы
Полисахариды, синтезируемые живыми организмами, состоят из большого количества моносахаридов, соединённых гликозидными связями. Зачастую полисахариды нерастворимы в воде. Обычно это очень большие, разветвлённые молекулы. Примерами полисахаридов, которые синтезируют живые организмы, являются запасные вещества крахмал и гликоген, а также структурные полисахариды - целлюлоза и хитин. Так как биологические полисахариды состоят из молекул разной длины, понятия вторичной и третичной структуры к полисахаридам не применяются.
Полисахариды образуются из низкомолекулярных соединений, называемых сахарами или углеводами. Циклические молекулы моносахаридов могут связываться между собой с образованием так называемых гликозидных связей путём конденсации гидроксильных групп.
Наиболее распространены полисахариды, повторяющиеся звенья которых являются остатками α-D-глюкопиранозы или её производных. Наиболее известна и широко применяема целлюлоза. В этом полисахариде кислородный мостик связывает 1-й и 4-й атомы углерода в соседних звеньях, такая связь называется α-1,4-гликозидной.
Химический состав, аналогичный целлюлозе, имеют крахмал, состоящий из амилозы и амилопектина, гликоген и декстран. Отличие первых от целлюлозы состоит в разветвленности макромолекул, причем амилопектин и гликоген могут быть отнесены к сверхразветвленным природным полимерам, т.е. дендримерам нерегулярного строения. Точкой ветвления обычно является шестой атом углерода α-D-глюкопиранозного кольца, который связан гликозидной связью с боковой цепью. Отличие декстрана от целлюлозы состоит в природе гликозидных связей – наряду с α-1,4-, декстран содержит также α-1,3- и α-1,6-гликозидные связи, причем последние являются доминирующими.
Химический состав, отличный от целлюлозы, имеют хитин и хитозан, но они близки к ней по структуре. Отличие заключается в том, что при втором атоме углерода α-D-глюкопиранозных звеньев, связанных α-1,4-гликозидными связями, OH-группа заменена группами –NHCH3COO в хитине и группой –NH2 в хитозане.
Целлюлоза содержится в коре и древесине деревьев, стеблях растений: хлопок содержит более 90% целлюлозы, деревья хвойных пород – свыше 60%, лиственных – около 40%. Прочность волокон целлюлозы обусловлена тем, что они образованы монокристаллами, в которых макромолекулы упакованы параллельно одна другой. Целлюлоза составляет структурную основу представителей не только растительного мира, но и некоторых бактерий.
В животном мире в качестве опорных, структурообразующих полимеров полисахариды «используются» лишь насекомыми и членистоногими. Наиболее часто для этих целей применяется хитин, который служит для построения так называемого внешнего скелета у крабов, раков, креветок. Из хитина деацетилированием получается хитозан, который, в отличие от нерастворимого хитина, растворим в водных растворах муравьиной, уксусной и соляной кислот. В связи с этим, а также благодаря комплексу ценных свойств, сочетающихся с биосовместимостью, хитозан имеет большие перспективы широкого практического применения в ближайшем будущем.
Крахмал относится к числу полисахаридов, выполняющих роль резервного пищевого вещества в растениях. Клубни, плоды, семена содержат до 70% крахмала. Запасаемым полисахаридом животных является гликоген, который содержится преимущественно в печени и мышцах.
Прочность стволов и стеблей растений, помимо скелета из целлюлозных волокон, определяется соединительной растительной тканью. Значительную её часть в деревьях составляет лигнин – до 30%. Его строение точно не установлено. Известно, что это относительно низкомолекулярный (M ≈ 104) сверхразветвленный полимер, образованный в основном из остатков фенолов, замещенных в орто-положении группами –OCH3, в пара-положении группами –CH=CH–CH2OH. В настоящее время накоплено громадное количество лигнинов как отходов целлюлозно-гидролизной промышленности, но проблема их утилизации не решена. К опорным элементам растительной ткани относятся пектиновые вещества и, в частности пектин, находящийся в основном в стенках клеток. Его содержание в кожуре яблок и белой части кожуры цитрусовых доходит до 30%. Пектин относится к гетерополисахаридам, т.е. сополимерам. Его макромолекулы в основном построены из остатков D-галактуроновой кислоты и её метилового эфира, связанных α-1,4-гликозидными связями.
Из пентоз значение имеют полимеры арабинозы и ксилозы, которые образуют полисахариды, называемые арабинами и ксиланами. Они, наряду с целлюлозой, определяют типичные свойства древесины.
