Wstecz Naprzód
Uwaga! Podglądy slajdów służą wyłącznie celom informacyjnym i mogą nie odzwierciedlać wszystkich funkcji prezentacji. Jeśli jesteś zainteresowany tą pracą, pobierz pełną wersję.
Cel lekcji: poszerzyć i pogłębić wiedzę uczniów na temat najważniejszych substancji organicznych komórki – białek.
Cele lekcji:
chemikalia
; kontynuować rozwój mowy chemicznej uczniów, takich pojęć jak polimer, alfa-aminokwas, denaturacja, reakcja polikondensacji, poszerzać horyzonty uczniów dzięki zaangażowaniu dodatkowych źródeł informacji, nadal rozwijać umiejętności i umiejętności wykorzystania wiedzy i umiejętności w nowych sytuacje.
Struktura lekcji
I. Moment organizacyjny
II. Nauka nowego materiału
III. Konsolidacja
IV. Wniosek
V. Praca domowa
Postęp lekcji
I. Moment organizacyjny (1 min)
Pozdrowienia od nauczyciela. Sprawdzenie gotowości klasy do zajęć. Nastrój psychiczny klasy. Oznaczanie nieobecnych.
II. Nauka nowego materiału (40 min)
1. Wprowadzenie do tematu lekcji.
Wystąpienie wprowadzające nauczyciela z elementami konwersacji. Wypełnianie diagramu na tablicy.
Ciało składa się z wielu substancji. Sklasyfikujmy je. Oto lista różnych substancji: woda, białka, węglowodany, sole mineralne, tłuszcze, kwasy nukleinowe. Podziel je na grupy i nadaj nazwy grupom.
Wypełnianie diagramu. (uczeń przy tablicy)
Otwórz podręcznik, akapit 27 s. 227 ryc. 36, co pokazuje skład chemiczny ludzkie ciało. Której substancji jest więcej w organizmie? (woda – 65%).
Które z substancji organicznych tworzących organizm są liczniejsze? (białka)
Podstawą żywego organizmu są więc białka. Dzisiaj na lekcji przyjrzymy się białkom, ich składowi i strukturze oraz zapoznamy się z funkcjami chemicznymi białek. Do tego będziemy potrzebować wiedzy z kursu biologii, a także Twojego doświadczenia życiowego.
Temat naszej lekcji: „Białka jako biopolimery. Funkcje chemiczne białek.” ( Slajd 1, Zapisanie daty i tematu lekcji w zeszycie)
2. Funkcje biologiczne białek.
Rozmowa, wykonanie zadania w notatniku.
Przypomnijmy biologiczne funkcje białek. Wykonaj w formie pisemnej poniższe zadanie. Weź arkusz zadań. (Załącznik 1)
Zadanie nr 1. (slajd 2)
Wymieniono białka i ich funkcje. Dopasuj funkcję do białka za pomocą strzałek. Wykonanie zadania zajmuje 1 minutę. Zachowaj ostrożność podczas wykonywania zadania.
Glikogen jest dodatkową substancją na tej liście, ponieważ nie jest białkiem. To jest węglowodan.
A teraz pytanie do ciebie od nauczycielki biologii Iriny Arkadyevny (slajd 3):
W nauce znany jest następujący fakt: zakochana studentka chemii postanowiła w oryginalny sposób wykorzystać informację, że nasz organizm posiada żelazo. Postanowił zrobić pierścionek dla swojej pani z żelaza zawartego w jego krwi. W małych porcjach uwolnił krew i chemicznie uwolnione żelazo. Ale ta romantyczna metoda wydobywania metali zakończyła się tragicznie: zmarł na anemię. Przecież nie wiedział, że nasza krew zawiera około 3 do 4 gramów żelaza. Jakie białko zawiera żelazo i jakie ma ono znaczenie dla organizmu? (żelazo jest częścią białka hemoglobiny, które bierze udział w przenoszeniu tlenu).
Przyjrzyj się, jak różnorodne są funkcje białek. Wszystkie procesy życiowe są związane z białkami. Dzięki białkom organizm nabył zdolność poruszania się, wchłaniania pożywienia, wzrostu, rozmnażania się i reagowania na wpływy zewnętrzne.
Przypomnieliśmy sobie więc niektóre biologiczne funkcje białek. Przejdźmy do kolejnego pytania: białko jako substancja chemiczna.
3. Skład i struktura białek.
Rozmowa z elementami objaśnień, wykonanie ćwiczeń.
Rozważmy skład i strukturę białek.
Z podanych słów utwórz definicję białek (slajd 4):
Białko, alfa aminokwas, biopolimer, monomer. (Białko jest biopolimerem, którego monomerem jest aminokwas alfa).
Który pierwiastki chemiczne czy są częścią białek? (Węgiel, wodór, tlen, azot, a także siarka, fosfor i inne).
Z podanych części ułóż na tablicy wzór na alfa aminokwasy:
C, NH2, H, COOH, R.
(R – CHNH2 –COOH) (uczeń przy tablicy)
Jakie grupy funkcyjne wchodzą w skład aminokwasów? (grupa aminowa, grupa karboksylowa)
Jakie właściwości ma aminokwas? (amfoteryczny)
Dlaczego aminokwas jest związkiem amfoterycznym? (grupa aminowa określa właściwości podstawowe, grupa karboksylowa określa właściwości kwasowe)
Z ilu aminokwasów zbudowane są białka? (20)
W wyniku jakiej reakcji powstają białka? (polikondensacja)
Co to jest reakcja polikondensacji? (jest to reakcja, w wyniku której powstaje polimer z eliminacją produktu ubocznego)
Wykonajmy na tablicy i w zeszycie następujące zadanie:
Zadanie nr 2 (uczeń przy tablicy):
Napisz równanie reakcji tworzenia dipeptydu z glicyny i seryny. Wskaż znajdujące się w nim wiązania peptydowe.
Powstały region jest regionem dipeptydowym białka insuliny. Łańcuchy polimerowe białek składają się z dziesiątek tysięcy, milionów lub więcej reszt aminokwasowych. Oto wzory niektórych białek (slajd 5):
Co o tym sądzisz? masa cząsteczkowa białka? (Bardzo duży). Na przykład masa cząsteczkowa insuliny wynosi Mr 5727, hemoglobiny wynosi 66184, laktoglobuliny (białka mleka) wynosi 39112.
Łańcuch białkowy jest tak długi, że jest upakowany w struktury, aby lepiej spełniać swoje funkcje.
Przyjrzyjmy się strukturze białek.
Jakie znasz struktury białek? (pierwotny, wtórny, trzeciorzędowy, czwartorzędowy)
Wymodelujmy strukturę białka z drutu leżącego na stole. Weź to.
Do jakiej struktury białka można je porównać? (podstawowy)
Jaka jest pierwotna struktura białka? (naprzemienność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym)
Owiń drut wokół uchwytu. Do jakiej struktury białka można porównać powstałą helisę? (wtórny)
Co zmieniło się w cząsteczce? (rozmiar zmniejszony, kształt się zmienił)
Zrób bryłę z tej spirali. Jaką strukturę białka otrzymałeś? (trzeciorzędowy)
Co to jest struktura trzeciorzędowa? (globula)
Zwrócić się ku sobie, połączyć dwie kuleczki? Jaka jest struktura białka? (czwartorzędowy)
Wykonujemy następujące zadanie z karty.
Karta przedstawia zdjęcia struktur białkowych. Poniżej liczb znajdują się rodzaje połączeń definiujących konstrukcje. Określ strukturę białka i rodzaj wiązań. Wpisz żądaną liczbę pod obrazkiem.
Sprawdźmy, czy zadanie zostało wykonane poprawnie. (slajd 6)
Która konstrukcja jest najsilniejsza? (podstawowy)
4. Właściwości chemiczne białek.
Wyjaśnienie nauczyciela z elementami konwersacji. Przeprowadzanie doświadczeń demonstracyjnych i laboratoryjnych. Pisanie na tablicy i w zeszycie
Zacznijmy badać właściwości białek związane z ich strukturą. Uwaga na ekran: pytanie od nauczyciela technologii Tatyany Leonidovny (slajd 7):
Każda gospodyni domowa wie, że jeśli chcesz ugotować pyszny bulion na 1 danie, umieszcza się mięso zimna woda, a gdy mięso będzie już pyszne na 2 dania, przejdźmy do dania głównego. Czy to ma sens chemiczny?
O jakich właściwościach białek mówimy? (o denaturacji)
1) Denaturacja (pod wpływem ciepła, substancji chemicznych itp.)
Co to jest denaturacja? (proces, w którym cząsteczka białka traci swoją strukturę podczas zmiany czynniki zewnętrzne).
a) wzrost temperatury
Co powoduje denaturację podczas gotowania mięsa? (ogrzewanie, zwiększanie temperatury)
Przyjrzeliśmy się więc składowi i strukturze białek. Przejdźmy do następnego pytania.
Odpowiedzmy na pytanie Tatyany Leonidovny.
Dlaczego mięso wlewa się do zimnej wody na smaczny rosół, a do gorącej wody na smaczne mięso? (Jeśli włożysz mięso do zimnej wody, rozpuszczalne białka przedostaną się do wody i tam ulegną denaturacji. Rosół okaże się smaczny. Jeśli włożysz mięso do gorącej wody, białka w mięsie natychmiast ulegają denaturacji, dzięki czemu mięso okazuje się smaczne )
– Jakie czynniki oprócz temperatury powodują denaturację? (zmiany temperatury, promieniowanie, metale ciężkie, kwasy, substancje organiczne, odwodnienie i inne czynniki)
b) działanie soli metali ciężkich (doświadczenie demo)
Biorę roztwór białka jaja. Do jednego szkła dodaję chlorek cynku, a do drugiego siarczan miedzi (II).
Co widzimy? (zwijanie białka)
Białka wiążą jony metali ciężkich i neutralizują je. W przypadku zatrucia metalami ciężkimi jako antidotum podaje się mleko.
c) działanie substancji organicznych (eksperyment demo)
Do roztworu białek dodaję alkohol etylowy. Obserwujemy wytrącanie białek.
Jakie struktury białkowe ulegają zniszczeniu podczas denaturacji? (wtórny, trzeciorzędowy, czwartorzędowy z zachowaniem pierwotnego). Aktywność biologiczna zostaje utracona. Białko staje się dostępne dla działania enzymów trawiennych.
Co to jest denaturacja? (odwracalne i nieodwracalne). Ta denaturacja jest nieodwracalna. Czy można przywrócić strukturę białek? Czy możemy odwrócić proces denaturacji? (Tak). Renaturacja to proces przywracania struktury białka.
Następny właściwości chemiczne pomagają zidentyfikować białka w roztworach.
2) Reakcje kolorystyczne
a) biuret (na wiązaniu peptydowym)
Jest to uniwersalna reakcja do oznaczania białek. Obejrzyjmy wrażenia wideo . (slajd 8)
Wypełnij diagram w zeszycie.
Białko + ______________ = ____________ kolorowanie
Białko + ( alkalia+ CuSO 4)= fioletowy kolorowanie
Przeprowadzimy badanie nieznanych substancji w probówkach za pomocą reakcji biuretowej. Zacznij doświadczenie laboratoryjne zgodnie z instrukcją. (slajd 9)
Która probówka zawiera białko? Przyjrzyj się, jakie substancje znajdowały się w twoich probówkach (slajd 10):
Do oznaczenia białek wybrałam kostkę bulionową. Czy kostka bulionowa zawiera białko? (NIE). A jego skład zawiera tłuszcze roślinne i mięso z kurczaka.
b) ksantoproteina (dla pierścieni aromatycznych) (fragment wideo, Slajd 11)
Wypełnij diagram w zeszycie:
Białko +__________= ___________barwienie
białko + stęż. HNO3 = żółty kolorowanie
Jeśli obchodzić się z nim nieostrożnie kwas azotowy W kontakcie ze skórą pozostawia żółtą plamę. Jest to reakcja ksantoproteinowa z tkankami powłokowymi.
Te jakościowe reakcje można zastosować w życiu. A kiedy i gdzie powie Ci krótki film z filmu Alli Surikovej „Poszukaj kobiety”. (slajd 12).
W jakich przypadkach i w jakim celu można je zastosować w życiu? (W przemysł spożywczy, kryminalistyka w celu wykrywania białek)
Reakcje biuretowe i ksantoproteinowe są reakcjami jakościowymi, reakcjami, które pozwalają nam z całą pewnością ocenić, czy białko jest przed nami, czy nie.
3) Hydroliza
Jaki proces nazywa się hydrolizą białek? Uzupełnij brakujące słowa. (slajd 13)
Hydroliza to zniszczenie... struktury białka pod wpływem..., a także wodnych roztworów kwasów lub zasad. (podstawowy, enzymy)
Jakie produkty powstają podczas hydrolizy białek? (aminokwasy)
Jak zmienić równanie reakcji tworzenia peptydu, aby przekształcić ją w reakcję hydrolizy? (Napisz to od tyłu)
Aby utworzyć równanie reakcji hydrolizy dipeptydu glicyloalaniny, dodaj wodę. Wiązanie peptydowe zostaje zerwane. Do reszty z grupy aminowej dodaje się atom wodoru, do reszty z grupy karboksylowej dodaje się grupę hydroksylową.
Ogólny schemat hydrolizy białek znajdziesz w podręczniku.
Hydroliza jest podstawą trawienia.
4) Spalanie (wraz z powstawaniem dwutlenek węgla, woda, azot.)
Zapach: ... .
Jak sprawdzić, czy produkt jest wykonany z wełny? (Wełna jest białkiem, musisz spalić kawałek nici i określić wynik na podstawie zapachu)
Kontynuuj doświadczenie laboratoryjne zgodnie z instrukcją. (slajd 14)
Przyjrzeliśmy się podstawowym funkcjom chemicznym białek.
III. Konsolidacja (3 min.)
Badanie frontalne.
Grupy słów prezentowane są przed Tobą na slajdzie. Podsumuj kilka słów w 1 słowie lub określeniu. (slajdy 15-23)
A) trzeciorzędowy, wtórny, pierwotny, czwartorzędowy - ? (konstrukcje)
B) 20, niezastąpione – ? (aminokwas)
C) białka, tłuszcze, węglowodany -? (substancje organiczne)
D) temperatura, odwracalna, nieodwracalna -? (denaturacja)
D) pepsyna, amylaza, trypsyna – ? (enzymy)
E) Cu(OH) 2, kolor fioletowy - ? (reakcja biuretowa)
IV. Podsumowanie (1 min.)
Ostatnie słowa nauczyciela.
Dzisiaj dowiedzieliśmy się o chemii białek. Chemicy nie badali żadnej substancji tak długo jak białka, zanim udało im się rozwikłać tajemnicę ich struktury. Odgrywają dużą rolę nie tylko w organizmie człowieka, ale także w życiu. To nie przypadek, że przetłumaczono z Język grecki białka nazywane są białkami, co oznacza „pierwszy, główny”.
V. Praca domowa (1 min.)
Paragraf 27
Przygotuj wiadomości na następujące tematy:
A) zastosowanie reakcji barwnych
B) historia badań białek
B) czynniki powodujące denaturację.
Literatura
1. Artemenko A.I. Niesamowity świat chemia organiczna. - M.: Drop, 2004.
2. Gorkovenko M.Yu. Rozwój lekcji chemii dla zestawów edukacyjnych O.S. Gabrielyana i innych, klasa 10. M. „VAKO”, 2005.
3. Ryabov M.A. Zbiór zadań i ćwiczeń z chemii: klasa 10: do podręcznika O.S. Gabrielyana i in. 10. klasa.” – M.: Egzamin, 2008.
4. Chemia 10. klasa. Podręcznik dla edukacji ogólnej instytucje/ O.S.Gabrielyan, F.N.Maskaev, S.Yu.Ponomarev, V.I.Terenin. – M.: Drop, 2010.
Pracę wykonał absolwent 11. klasy „A” Ezhely Igor
Slajd 2
Białka lub białka.
W tłumaczeniu z greckiego „protos” oznacza pierwszy, główny.
Znajdujące się w protoplazmie i jądrze wszystkich komórek roślinnych i zwierzęcych są głównymi nosicielami życia.
„Życie jest sposobem istnienia ciał białkowych”
(F. Engels)
Slajd 3
Proste złożone białka składają się wyłącznie z aminokwasów białkowych i części niebiałkowych
albumina, fibryna (lipidy, węglowodany, jony metali) – proteolipidy, hemoglobina
Pojęcie białek i ich klasyfikacja
Slajd 4
Skład białka
Slajd 5
Białka jako biopolimery, ich skład, struktura i funkcje w komórce
Slajd 6
Stopień organizacji cząsteczek białka
Sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym połączonym wiązaniami peptydowymi
Slajd 7
Struktura drugorzędowa białka
Łańcuch polipeptydowy skręcony w helisę, utrzymywany razem przez tworzenie wiązań wodorowych pomiędzy resztami grup karboksylowych i aminowych różnych aminokwasów
Slajd 8
Każde białko ma swoją specjalną strukturę przestrzenną w określonym środowisku.
Slajd 9
Czwartorzędowa struktura białka to połączenie w jedną strukturę kilku cząsteczek o organizacji trzeciorzędowej (hemoglobina, insulina)
Slajd 10
Białka jako biopolimery, ich skład, struktura i funkcje w komórce
Slajd 11
Slajd 12
Klasyfikacja białek ze względu na ich funkcje
Slajd 13
Slajd 14
Wypełnij puste miejsca w tabeli.
Strukturalna organizacja białka
1. Jakie wiązania występują w cząsteczce białka?
2. Dzięki jakim wiązaniem powstaje łańcuch białkowy?
3. Jakie połączenia leżą u podstaw trzeciorzędowej struktury białka?
4. Jaka struktura zapewnia różnorodność funkcji białek?
Slajd 15
Dziękuję za uwagę!
Wyświetl wszystkie slajdy
„Życie jest sposobem istnienia ciał białkowych”
F. Engelsa.
Żaden ze znanych nam żywych organizmów nie może obejść się bez białek. Podają białka składniki odżywcze regulują metabolizm, pełniąc rolę enzymów – katalizatorów metabolicznych, sprzyjają przenoszeniu tlenu po organizmie i jego wchłanianiu, odgrywają ważną rolę w funkcjonowaniu układ nerwowy, są mechaniczną podstawą skurczu mięśni, biorą udział w transmisji informację genetyczną itp.
Białka (polipeptydy) – biopolimery zbudowane z połączonych reszt α-aminokwasowych peptyd wiązania (amidowe). Te biopolimery zawierają 20 rodzajów monomerów. Takimi monomerami są aminokwasy. Każde białko jest polipeptydem w swojej strukturze chemicznej. Niektóre białka składają się z kilku łańcuchów polipeptydowych. Większość białek zawiera średnio 300-500 reszt aminokwasowych. Istnieje kilka bardzo krótkich naturalnych białek, o długości 3-8 aminokwasów i bardzo długich biopolimerów, o długości ponad 1500 aminokwasów. Tworzenie makrocząsteczki białka można przedstawić jako reakcję polikondensacji α-aminokwasów:
Aminokwasy łączą się ze sobą tworząc nowe połączenie pomiędzy atomami węgla i azotu – peptyd (amid):
Z dwóch aminokwasów (AA) można otrzymać dipeptyd, z trzech - tripeptyd, z większej liczby AA otrzymuje się polipeptydy (białka).
Funkcje białek
Funkcje białek w przyrodzie są uniwersalne. Białka są częścią mózgu narządy wewnętrzne, kości, skóra, włosy itp. Główne źródłoα - aminokwasy dla organizmu żywego to białka pożywienia, które w wyniku hydrolizy enzymatycznej w przewodzie pokarmowym dająα - aminokwasy. Wieleα - aminokwasy są syntetyzowane w organizmie, a niektóre są niezbędne do syntezy białek α - aminokwasy nie są syntetyzowane w organizmie i muszą pochodzić z zewnątrz. Takie aminokwasy nazywane są niezbędnymi. Należą do nich walina, leucyna, treonina, metionina, tryptofan itp. (patrz tabela). W przypadku niektórych chorób człowieka lista niezbędnych aminokwasów rozszerza się.
· Funkcja katalityczna - przeprowadzane za pomocą specyficznych białek - katalizatorów (enzymów). Dzięki ich udziałowi wzrasta szybkość różnych reakcji metabolicznych i energetycznych w organizmie.
Enzymy katalizują reakcje rozkładu złożonych cząsteczek (katabolizm) i ich syntezę (anabolizm), a także replikację DNA i syntezę matrycy RNA. Znanych jest kilka tysięcy enzymów. Wśród nich, takich jak pepsyna, rozkładają białka podczas trawienia.
· Funkcja transportowa - oprawa i dostawa (transport) różne substancje z jednego organu do drugiego.
W ten sposób hemoglobina, białko znajdujące się w czerwonych krwinkach, łączy się z tlenem w płucach, zamieniając się w oksyhemoglobinę. Docierając wraz z krwią do narządów i tkanek, oksyhemoglobina rozkłada się i uwalnia tlen niezbędny do zapewnienia procesów oksydacyjnych w tkankach.
· Funkcja ochronna - wiązanie i neutralizacja substancji dostających się do organizmu lub powstałych w wyniku działania bakterii i wirusów.
Funkcję ochronną pełnią specyficzne białka (przeciwciała – immunoglobuliny) powstające w organizmie (obrona fizyczna, chemiczna i immunologiczna). Na przykład funkcję ochronną pełni fibrynogen, białko osocza krwi, biorące udział w krzepnięciu krwi i tym samym ograniczaniu utraty krwi.
· Funkcja skurczowa (aktyna, miozyna) – w wyniku oddziaływania białek dochodzi do ruchu w przestrzeni, skurczu i rozkurczu serca oraz ruchu innych narządów wewnętrznych.
· Funkcja strukturalna - Białka stanowią podstawę struktury komórki. Niektóre z nich (kolagen tkanki łącznej, keratyna włosów, paznokci i skóry, elastyna ścian naczyń, keratyna wełny, fibroina jedwabiu itp.) pełnią niemal wyłącznie funkcję strukturalną.
W połączeniu z lipidami białka biorą udział w budowie błon komórkowych i formacjach wewnątrzkomórkowych.
· Funkcja hormonalna (regulacyjna). - zdolność do przekazywania sygnałów pomiędzy tkankami, komórkami lub organizmami.
Białka pełnią rolę regulatorów metabolizmu. Odnoszą się do hormonów wytwarzanych w gruczołach dokrewnych, niektórych narządach i tkankach organizmu.
· Funkcja odżywcza - przeprowadzane przez białka rezerwowe, które są magazynowane jako źródło energii i substancji.
Na przykład: kazeina, albumina jaja, białka jaja zapewniają wzrost i rozwój płodu, a białka mleka służą jako źródło pożywienia dla noworodka.
O różnorodnych funkcjach białek decyduje skład α-aminokwasów i struktura ich wysoce zorganizowanych makrocząsteczek.
Właściwości fizyczne białek
Białka to bardzo długie cząsteczki składające się z jednostek aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Są to polimery naturalne; masa cząsteczkowa białek waha się od kilku tysięcy do kilkudziesięciu milionów. Na przykład albumina mleka ma masę cząsteczkową 17 400, fibrynogen we krwi - 400 000, białka wirusowe - 50 000 000. Każdy peptyd i białko ma ściśle określony skład i sekwencję reszt aminokwasowych w łańcuchu, co decyduje o ich wyjątkowej specyficzności biologicznej. Liczba białek charakteryzuje stopień złożoności organizmu (E. coli - 3000, aw ludzkie ciało ponad 5 milionów białek).
Pierwszym białkiem, jakie spotykamy w naszym życiu, jest białko jajo kurze albumina jest dobrze rozpuszczalna w wodzie, podgrzana ulega koagulacji (przy smażeniu jajek), a przechowywana przez dłuższy czas w ciepłym miejscu zapada się, a jajko psuje się. Ale białko kryje się nie tylko pod skorupką jajka. Włosy, paznokcie, pazury, futro, pióra, kopyta, zewnętrzna warstwa skóry – wszystkie one prawie w całości składają się z innego białka – keratyny. Keratyna nie rozpuszcza się w wodzie, nie koaguluje, nie zapada się w ziemi: rogi starożytnych zwierząt zachowują się w niej tak samo jak kości. A białko pepsyna zawarte w soku żołądkowym jest zdolne do niszczenia innych białek, jest to proces trawienia. Białko inferronu stosuje się w leczeniu kataru i grypy, ponieważ zabija wirusy wywołujące te choroby. A białko z jadu węża może zabić człowieka.
Klasyfikacja białek
Z punktu widzenia wartość odżywcza Na białka, ze względu na skład aminokwasowy i zawartość tzw. aminokwasów egzogennych, dzielimy białka pełnoprawny I gorszy . Do białek pełnowartościowych zalicza się głównie białka pochodzenia zwierzęcego, za wyjątkiem żelatyny, która zaliczana jest do białek niekompletnych. Białka niekompletne są głównie pochodzenia roślinnego. Jednakże niektóre rośliny (ziemniaki, rośliny strączkowe itp.) zawierają kompletne białka. Spośród białek zwierzęcych szczególnie cenne dla organizmu są białka pochodzące z mięsa, jaj, mleka itp.
Oprócz łańcuchów peptydowych wiele białek zawiera również fragmenty inne niż aminokwasy; zgodnie z tym kryterium białka dzieli się na dwie duże grupy - proste i złożone białka (proteiny). Proste białka zawierają tylko łańcuchy aminokwasów; złożone białka zawierają również fragmenty nieaminokwasowe ( Na przykład hemoglobina zawiera żelazo).
W oparciu o ogólny typ struktury białka można podzielić na trzy grupy:
1. Białka włókniste - nierozpuszczalne w wodzie, tworzą polimery, ich struktura jest zwykle bardzo regularna i utrzymuje się głównie poprzez interakcje pomiędzy różnymi łańcuchami. Białka o wydłużonej nitkowatej strukturze. Łańcuchy polipeptydowe wielu białek fibrylarnych są ułożone równolegle do siebie wzdłuż jednej osi i tworzą długie włókna (fibryle) lub warstwy.
Większość białek fibrylarnych nie jest rozpuszczalna w wodzie. Do białek włóknistych zalicza się np. α-keratyny (stanowią prawie całą suchą masę włosa, białka wełny, rogów, kopyt, paznokci, łusek, piór), kolagen – białko ścięgien i chrząstek, fibroina – białko jedwabisty).
2. Białka globularne - rozpuszczalny w wodzie, ogólny kształt cząsteczki jest mniej więcej kulisty. Wśród białek globularnych i włóknistych wyróżnia się podgrupy. Białka globularne obejmują enzymy, immunoglobuliny, niektóre hormony białkowe (na przykład insulinę), a także inne białka pełniące funkcje transportowe, regulacyjne i pomocnicze.
3. Białka błonowe - mają domeny przechodzące przez błonę komórkową, ale ich części wystają z błony do środowiska międzykomórkowego i cytoplazmy komórki. Białka błonowe pełnią funkcję receptorów, czyli przekazują sygnały, a także zapewniają transbłonowy transport różnych substancji. Białka transportowe są specyficzne; każde z nich umożliwia przejście przez błonę tylko określonym cząsteczkom lub określonemu rodzajowi sygnału.
Białka – integralna częśćżywność zwierzęca i ludzka. Organizm żywy różni się od nieożywionego przede wszystkim obecnością białek. Organizmy żywe charakteryzują się ogromną różnorodnością cząsteczek białek i ich dużą uporządkowaniem, co determinuje wysoka organizacjażywy organizm, a także zdolność do poruszania się, kurczenia się, rozmnażania, zdolność do metabolizowania i wykonywania wielu procesów fizjologicznych.
Struktura białka
Fischer Emil niemiecki, Niemiecki chemik organiczny i biochemik. W 1899 roku rozpoczął prace nad chemią białek. Stosując eterową metodę analizy aminokwasów, którą stworzył w 1901 r., F. jako pierwszy przeprowadził jakościowe i ilościowe oznaczenia produktów rozkładu białek, odkrył walinę, prolinę (1901) i hydroksyprolinę (1902) oraz udowodnił doświadczalnie, że amino reszty kwasowe są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi; w 1907 zsyntetyzował 18-członowy polipeptyd. F. wykazał podobieństwo polipeptydów syntetycznych i peptydów otrzymanych w wyniku hydrolizy białek. F. zajmował się także badaniami garbników. F. utworzył szkołę chemików organicznych. Zagraniczny członek korespondent Akademii Nauk w Petersburgu (1899). Nagroda Nobla (1902).
Temat – 50: Białka jako biopolimery aminokwasów. Struktura grupy peptydowej. Funkcje biologiczne białek.
Uczeń musi:
Wiedzieć:
· Nazwa struktury białek, właściwości białek o różnych strukturach i ich zastosowania.
· Cel białka.
Być w stanie:
· Wyjaśnij obecność związków białkowych za pomocą reakcji jakościowych.
Białka , czyli substancje białkowe, to wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa waha się od 5-10 tysięcy do 1 miliona lub więcej) naturalne polimery, których cząsteczki zbudowane są z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniem amidowym (peptydowym).
Białka są również nazywane białka(od greckiego „protos” - pierwszy, ważny). Liczba reszt aminokwasowych w cząsteczce białka jest bardzo zróżnicowana i czasami sięga kilku tysięcy. Każde białko ma swoją własną, wrodzoną sekwencję reszt aminokwasowych.
Białka pełnią różnorodne funkcje biologiczne:
katalityczne (enzymy),
regulacyjne (hormony),
· strukturalny (kolagen, fibroina), motoryczny (miozyna), transportowy (hemoglobina, mioglobina),
ochronne (immunoglobuliny, interferon),
W cząsteczkach białka α-aminokwasy są połączone wiązaniami peptydowymi (-CO-NH):
Tak zbudowane łańcuchy polipeptydowe lub poszczególne odcinki łańcucha polipeptydowego mogą w niektórych przypadkach być dodatkowo połączone ze sobą wiązaniami dwusiarczkowymi (-S-S-), ponieważ często nazywane są mostkami dwusiarczkowymi.
W tworzeniu struktury białek główną rolę odgrywają wiązania jonowe (solne), wodorowe oraz oddziaływania hydrofobowe - specjalny rodzaj kontakty pomiędzy hydrofobowymi składnikami cząsteczek białka w środowisku wodnym. Wszystkie te wiązania mają różną siłę i zapewniają utworzenie złożonej, dużej cząsteczki białka.
Pomimo różnicy w budowie i funkcjach substancji białkowych, ich skład pierwiastkowy nieznacznie się różni (w% suchej masy): węgiel - 51-53; tlen - 21,5-23,5; azot - 16,8-18,4; wodór - 6,5-7,3; siarka - 0,3-2,5. Niektóre białka zawierają małe ilości fosfor, selen i inne pierwiastki.
Sekwencja reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym nazywa się pierwotna struktura białka.
Cząsteczka białka może składać się z jednego lub większej liczby łańcuchów polipeptydowych, z których każdy zawiera inną liczbę reszt aminokwasowych. Biorąc pod uwagę liczbę możliwych kombinacji, różnorodność białek jest prawie nieograniczona, ale nie wszystkie z nich istnieją w przyrodzie.
Całkowita liczba różne typy białek we wszystkich typach organizmów żywych wynosi 1010-1012. W przypadku białek, których struktura charakteryzuje się wyjątkową fałszywością, oprócz pierwotnej, więcej wysoki poziom organizacja strukturalna: struktury drugorzędowe, trzeciorzędowe, a czasami czwartorzędowe. Struktura wtórna większość białek posiada, chociaż nie zawsze w całym łańcuchu polipeptydowym (ryc. 38). Łańcuchy polipeptydowe o określonej strukturze drugorzędowej mogą być różnie umiejscowione w przestrzeni.
Taki układ przestrzenny nazywa się struktura trzeciorzędowa.
W tworzeniu struktury trzeciorzędowej, oprócz wiązań wodorowych, ważną rolę odgrywają oddziaływania jonowe i hydrofobowe. Wyróżnia się je na podstawie charakteru „opakowania” cząsteczki białka kulisty, lub kuliste i włókienkowy, lub nitkowate, białka.
W przypadku białek globularnych bardziej typowa jest struktura α-helikalna; helisy są zakrzywione, „złożone”. Makrocząsteczka ma kształt kulisty. Rozpuszczają się w wodzie i roztworach soli, tworząc układy koloidalne. Większość białek zwierząt, roślin i mikroorganizmów to białka globularne.
W przypadku białek fibrylarnych bardziej typowa jest struktura nitkowata. Na ogół są nierozpuszczalne w wodzie. Białka włókniste pełnią zwykle funkcje strukturotwórcze. Ich właściwości (wytrzymałość, rozciągliwość) zależą od sposobu upakowania łańcuchów polipeptydowych. Przykładami białek włóknistych są białka tkanki mięśniowej (miozyna), keratyna (tkanka rogowa). W niektórych przypadkach poszczególne podjednostki białek tworzą złożone za pomocą wiązań wodorowych, oddziaływań elektrostatycznych i innych.
W tym przypadku powstaje Czwartorzędowa struktura białek.
Należy jeszcze raz zauważyć, że w organizacji wyższych struktur białkowych wyłączną rolę odgrywa struktura pierwotna
50.2. Klasyfikacja
Istnieje kilka klasyfikacji białek. Opierają się na różnych funkcjach:
Stopień złożoności (prosty i złożony);
Kształt cząsteczek (białka kuliste i włókniste);
Rozpuszczalność w poszczególnych rozpuszczalnikach (rozpuszczalne w wodzie, rozpuszczalne w rozcieńczonych roztworach soli - albuminy, rozpuszczalne w alkoholu - prolaminy, rozpuszczalne w rozcieńczonych zasadach i kwasach - gluteliny);
Pełniona funkcja (na przykład białka magazynujące, białka szkieletowe itp.).
50,3. Właściwości
Białka są amfoterycznymi elektrolitami. Przy określonej wartości pH (zwanej punktem izoelektrycznym) liczba ładunków dodatnich i ujemnych w cząsteczce białka jest równa. Jest to jedna z głównych właściwości białka. Białka w tym momencie są elektrycznie obojętne, a ich rozpuszczalność w wodzie jest najniższa. Zdolność białek do zmniejszania rozpuszczalności, gdy ich cząsteczki osiągają neutralność elektryczną, wykorzystuje się do izolowania ich od roztworów, np. w technologii wytwarzania produktów białkowych.
50.3.1. Uwodnienie
Proces hydratacji polega na wiązaniu wody przez białka, które wykazują właściwości hydrofilowe: pęcznieją, zwiększają swoją masę i objętość. Pęcznieniu białka towarzyszy jego częściowe rozpuszczenie. Hydrofilowość poszczególnych białek zależy od ich budowy. Obecne w składzie hydrofilowe grupy amidowe (-CO-NH-, wiązanie peptydowe), aminowe (NH2) i karboksylowe (COOH) znajdujące się na powierzchni makrocząsteczki białka przyciągają cząsteczki wody, ściśle orientując je na powierzchni cząsteczki . Powłoka hydratacyjna (wodna) otaczająca kuleczki białkowe zapobiega agregacji i sedymentacji, a tym samym przyczynia się do stabilności roztworów białek. W punkcie izoelektrycznym białka mają najmniejszą zdolność wiązania wody; otoczka hydratacyjna wokół cząsteczek białka ulega zniszczeniu, w związku z czym łączą się, tworząc duże agregaty. Agregacja cząsteczek białek zachodzi również podczas ich odwadniania przy użyciu pewnych rozpuszczalników organicznych, takich jak alkohol etylowy. Prowadzi to do wytrącania białek. Kiedy zmienia się pH środowiska, makrocząsteczka białka zostaje naładowana i zmienia się jej zdolność do hydratacji.
Przy ograniczonym pęcznieniu stężone roztwory białek tworzą złożone układy zwane galaretki. Galaretki nie są płynne, elastyczne, mają pewną plastyczność wytrzymałość mechaniczna, są w stanie utrzymać swój kształt. Białka globularne można całkowicie uwodnić poprzez rozpuszczenie w wodzie (na przykład białkach mleka), tworząc roztwory o niskim stężeniu. Właściwości hydrofilowe białek, tj. ich zdolność do pęcznienia, tworzenia galaretek, stabilizowania zawiesin, emulsji i pian, mają wielka wartość w biologii i przemyśle spożywczym. Bardzo ruchliwą galaretką, zbudowaną głównie z cząsteczek białka, jest cytoplazma – półpłynna zawartość komórki. Galaretka wysoko uwodniona to surowy gluten wyizolowany z ciasta pszennego, zawiera aż 65% wody. Odmienna hydrofilowość białek glutenu jest jedną z cech charakteryzujących jakość ziarna pszenicy i otrzymanej z niej mąki (tzw. pszenica mocna i słaba). Hydrofilowość białek zbóż i mąki odgrywa ważną rolę w przechowywaniu i przetwarzaniu ziarna oraz w wypieku. Ciasto otrzymywane w produkcji piekarniczej to białko spęczniane w wodzie, skoncentrowana galaretka zawierająca ziarna skrobi.
50.3.2. Denaturacja białek
Podczas denaturacji pod wpływem czynników zewnętrznych (temperatura, naprężenia mechaniczne, działanie środków chemicznych i szereg innych czynników) następuje zmiana struktury drugorzędowej, trzeciorzędowej i czwartorzędowej makrocząsteczki białka, czyli jej natywnej struktury przestrzennej. Struktura pierwotna, a co za tym idzie skład chemiczny białka, nie ulega zmianie. Zmieniają się właściwości fizyczne: rozpuszczalność, zdolność do hydratacji maleje, aktywność biologiczna zostaje utracona. Zmienia się kształt makrocząsteczki białka i następuje agregacja. Jednocześnie zwiększa się aktywność niektórych grup chemicznych, ułatwia się działanie enzymów proteolitycznych na białka, przez co łatwiej je hydrolizować.
W technologii żywności szczególne znaczenie praktyczne ma denaturacja termiczna białek, której stopień zależy od temperatury, czasu ogrzewania i wilgotności. Należy o tym pamiętać przy opracowywaniu programów obróbki cieplnej surowców spożywczych, półproduktów, a czasami produktów gotowych. Procesy denaturacji termicznej odgrywają szczególną rolę w blanszowaniu surowców roślinnych, suszeniu zbóż, pieczeniu chleba i produkcji makaronów. Denaturacja białek może być spowodowana m.in uderzenie mechaniczne(ucisk, pocieranie, potrząsanie, ultradźwięki). Wreszcie denaturacja białek jest spowodowana działaniem odczynników chemicznych
(kwasy, zasady, alkohol, aceton). Wszystkie te techniki są szeroko stosowane w żywności i biotechnologii.
50.3.3. Pieniący się
Proces spieniania odnosi się do zdolności białek do tworzenia wysoce stężonych układów ciecz-gaz zwanych piankami. Trwałość pianki, w której środkiem spieniającym jest białko, zależy nie tylko od jej charakteru i stężenia, ale także od temperatury. Białka znajdują szerokie zastosowanie jako środki spieniające w przemyśle cukierniczym (pianki, pianki, suflety). Chleb ma piankową strukturę, co wpływa na jego smak.
Cząsteczki białek pod wpływem szeregu czynników mogą ulec zniszczeniu lub wejść w interakcję z innymi substancjami, tworząc nowe produkty. Dla przemysłu spożywczego można wyróżnić dwa bardzo ważne procesy:
1) hydroliza białek pod działaniem enzymów i
2) oddziaływanie grup aminowych białek lub aminokwasów z grupami karbonylowymi cukrów redukujących.
Pod wpływem proteaz – enzymów katalizujących hydrolityczny rozkład białek, te ostatnie rozkładają się na prostsze produkty (polipeptydy), a ostatecznie na aminokwasy. Szybkość hydrolizy białka zależy od jego składu, struktury molekularnej, aktywności enzymatycznej i warunków.
50.3.4. Hydroliza białek
Reakcja hydrolizy, w wyniku której powstają aminokwasy widok ogólny można zapisać w ten sposób:
50.3.5. Spalanie
Białka spalają się, wytwarzając azot, dwutlenek węgla i wodę, a także niektóre inne substancje. Spaleniu towarzyszy charakterystyczny zapach spalonych piór.
50.3.6. Reakcje kolorystyczne
Używać następujące reakcje:
ksantoproteina , w którym zachodzi interakcja cykli aromatycznych i heteroatomowych w cząsteczce białka ze stężonym kwasem azotowym, czemu towarzyszy pojawienie się żółtego koloru;
biuret, w którym słabo zasadowe roztwory białek oddziałują z roztworem siarczanu miedzi (II), tworząc złożone związki pomiędzy jonami Cu2+ i polipeptydami. Reakcji towarzyszy pojawienie się fioletowo-niebieskiego zabarwienia.
|
Biopolimery– klasa polimerów występujących naturalnie w naturalna forma składniki tworzące organizmy żywe: białka, kwasy nukleinowe, polisacharydy. Biopolimery składają się z identycznych (lub różnych) jednostek - monomerów. Monomery białek to aminokwasy, kwasy nukleinowe to nukleotydy, a w polisacharydach to monosacharydy.
Istnieją dwa rodzaje biopolimerów - regularne (niektóre polisacharydy) i nieregularne (białka, kwasy nukleinowe, niektóre polisacharydy).
Wiewiórki
Białka mają kilka poziomów organizacji - pierwotny, wtórny, trzeciorzędowy, a czasem czwartorzędowy. Strukturę pierwotną wyznacza kolejność monomerów, strukturę drugorzędową wyznaczają oddziaływania wewnątrz- i międzycząsteczkowe pomiędzy monomerami, zwykle poprzez wiązania wodorowe. Struktura trzeciorzędowa zależy od interakcji struktur drugorzędowych, czwartorzędowa z reguły powstaje przez połączenie kilku cząsteczek o strukturze trzeciorzędowej.
Struktura drugorzędowa białek powstaje w wyniku oddziaływania aminokwasów za pomocą wiązań wodorowych i oddziaływań hydrofobowych. Główne typy struktur wtórnych to
α-helisa, gdy pomiędzy aminokwasami w tym samym łańcuchu występują wiązania wodorowe,
β-arkusze (złożone warstwy), gdy tworzą się wiązania wodorowe pomiędzy różnymi wbiegającymi łańcuchami polipeptydowymi różne kierunki(antyrównoległe,
obszary nieuporządkowane
Programy komputerowe służą do przewidywania struktury wtórnej.
Struktura trzeciorzędowa lub „fałd” powstaje w wyniku oddziaływania struktur drugorzędowych i jest stabilizowana przez wiązania niekowalencyjne, jonowe, wodorowe i oddziaływania hydrofobowe. Białka spełniające podobne funkcje mają zwykle podobne struktury trzeciorzędowe. Przykładem fałdy jest β-beczka, w której β-arkusze są ułożone w okrąg. Trzeciorzędową strukturę białek określa się za pomocą analizy dyfrakcji promieni rentgenowskich.
Ważną klasę białek polimerowych stanowią białka fibrylarne, z których najbardziej znanym jest kolagen.
W świecie zwierząt białka zwykle działają jako polimery wspierające, tworzące strukturę. Polimery te zbudowane są z 20 α-aminokwasów. Reszty aminokwasowe łączą się z makrocząsteczkami białka za pomocą wiązań peptydowych powstałych w wyniku reakcji grup karboksylowych i aminowych.
Znaczenie białek w przyrodzie żywej jest trudne do przecenienia. Ten materiał budowlany organizmy żywe, biokatalizatory – enzymy zapewniające przebieg reakcji w komórkach oraz enzymy stymulujące określone reakcje biochemiczne, tj. zapewnienie selektywności biokatalizy. Nasze mięśnie, włosy, skóra zbudowane są z białek włóknistych. Białko krwi wchodzące w skład hemoglobiny wspomaga wchłanianie tlenu z powietrza; inne białko, insulina, odpowiada za rozkład cukru w organizmie, a tym samym za dostarczanie mu energii. Masa cząsteczkowa białek jest bardzo zróżnicowana. Zatem insulina, pierwsze białko, którego strukturę ustalił F. Sanger w 1953 r., zawiera około 60 jednostek aminokwasów, a jej masa cząsteczkowa wynosi zaledwie 12 000. Do chwili obecnej zidentyfikowano kilka tysięcy cząsteczek białka, z czego masa cząsteczkowa niektórych osiągają 106 lub więcej.
Podstawową strukturą DNA jest liniowa sekwencja nukleotydów w łańcuchu. Z reguły sekwencja jest zapisywana w formie liter (na przykład AGTCATGCCAG), a zapis odbywa się od końca łańcucha od 5” do 3”.
Struktura wtórna to struktura powstająca w wyniku niekowalencyjnych oddziaływań nukleotydów (głównie zasad azotowych) między sobą, układania się w stosy i wiązań wodorowych. Podwójna helisa DNA jest klasycznym przykładem struktury drugorzędowej. Jest to najpowszechniejsza forma DNA w przyrodzie, która składa się z dwóch antyrównoległych, komplementarnych łańcuchów polinukleotydowych. Antyrównoległość realizowana jest poprzez polaryzację każdego z obwodów. Komplementarność rozumiana jest jako zgodność każdej zasady azotowej jednego łańcucha DNA ze ściśle określoną zasadą innego łańcucha (przeciwne A to T, a przeciwne G to C). DNA jest utrzymywane w podwójnej helisie dzięki komplementarnemu parowaniu zasad - tworzeniu wiązań wodorowych, dwóch cali para A-T i trzy w parze G-C.
W 1868 roku szwajcarski naukowiec Friedrich Miescher wyizolował z jąder komórkowych substancję zawierającą fosfor, którą nazwał nukleiną. Później tę i podobne substancje nazwano kwasami nukleinowymi. Ich masa cząsteczkowa może osiągnąć 109, ale częściej waha się w granicach 105-106. Substancjami wyjściowymi, z których zbudowane są nukleotydy – jednostkami makrocząsteczek kwasów nukleinowych są: węglowodany, kwas fosforowy zasady purynowe i pirymidynowe. W jednej grupie kwasów ryboza pełni rolę węglowodanów, w drugiej dezoksyrybozy.
Ze względu na charakter zawartych w nich węglowodanów kwasy nukleinowe nazywane są kwasami rybonukleinowymi i dezoksyrybonukleinowymi. Typowe skróty to RNA i DNA. Kwasy nukleinowe odgrywają najważniejszą rolę w procesach życiowych. Za ich pomocą rozwiązywane są dwa ważne zadania: przechowywanie i transmisja. informacje dziedziczne i synteza matrycy makrocząsteczek DNA, RNA i białek.
Polisacharydy
Trójwymiarowa struktura celulozy
Składają się z polisacharydów syntetyzowanych przez organizmy żywe duża ilość monosacharydy połączone wiązaniami glikozydowymi. Często polisacharydy są nierozpuszczalne w wodzie. Są to zazwyczaj bardzo duże, rozgałęzione cząsteczki. Przykładami polisacharydów syntetyzowanych przez organizmy żywe są substancje magazynujące skrobia i glikogen, a także polisacharydy strukturalne - celuloza i chityna. Ponieważ biologiczne polisacharydy składają się z cząsteczek o różnej długości, koncepcje struktury drugorzędowej i trzeciorzędowej nie mają zastosowania do polisacharydów.
Polisacharydy powstają ze związków o niskiej masie cząsteczkowej zwanych cukrami lub węglowodanami. Cykliczne cząsteczki monosacharydów mogą łączyć się ze sobą, tworząc tzw. wiązania glikozydowe poprzez kondensację grup hydroksylowych.
Najbardziej powszechne są polisacharydy, których powtarzającymi się jednostkami są reszty α-D-glukopiranozy lub jej pochodnych. Najbardziej znaną i najczęściej stosowaną jest celuloza. W tym polisacharydzie mostek tlenowy łączy pierwszy i czwarty atom węgla w sąsiednich jednostkach, takie wiązanie nazywa się α-1,4-glikozydowym.
Skład chemiczny podobny do celulozy to skrobia, składająca się z amylozy i amylopektyny, glikogenu i dekstranu. Różnica między tą pierwszą a celulozą polega na rozgałęzieniu makrocząsteczek, a amylopektynę i glikogen można zaliczyć do hiperrozgałęzionych polimerów naturalnych, tj. dendrymery o nieregularnej budowie. Punkt rozgałęzienia jest zwykle szóstym węglem pierścienia α-D-glukopiranozy, który jest połączony wiązaniem glikozydowym z łańcuchem bocznym. Różnica między dekstranem a celulozą polega na naturze wiązań glikozydowych - obok α-1,4-, dekstran zawiera także wiązania α-1,3- i α-1,6-glikozydowe, przy czym to drugie jest dominujące.
Chityna i chitozan mają skład chemiczny inny niż celuloza, ale strukturą są do niego zbliżone. Różnica polega na tym, że przy drugim atomie węgla jednostek α-D-glukopiranozy połączonych wiązaniami α-1,4-glikozydowymi, grupę OH w chitozanie zastąpiono grupą –NHCH3COO i grupą –NH2 w chitozanie.
Celuloza występuje w korze i drewnie drzew, łodygach roślin: bawełna zawiera ponad 90% celulozy, drzewa gatunki iglaste– ponad 60%, liściaste – około 40%. Wytrzymałość włókien celulozowych wynika z faktu, że składają się one z monokryształów, w których makrocząsteczki są upakowane równolegle względem siebie. Celuloza stanowi podstawę strukturalną przedstawicieli nie tylko flora, ale także niektóre bakterie.
W świecie zwierząt polisacharydy są „wykorzystywane” jedynie przez owady i stawonogi jako polimery wspierające, tworzące strukturę. Do tych celów najczęściej wykorzystuje się chitynę, która służy do budowy tzw egzoszkielet w krabach, rakach, krewetkach. Z chityny w wyniku deacetylacji powstaje chitozan, który w przeciwieństwie do nierozpuszczalnej chityny jest rozpuszczalny w wodnych roztworach kwasu mrówkowego, kwasu octowego i kwas chlorowodorowy. Pod tym względem, a także dzięki kompleksowi cenne właściwości w połączeniu z biokompatybilnością, chitozan ma ogromne perspektywy w szerokim zakresie praktyczne zastosowanie w najbliższej przyszłości.
Skrobia jest jednym z polisacharydów, które pełnią rolę rezerwowego składnika odżywczego w roślinach. Bulwy, owoce i nasiona zawierają do 70% skrobi. Magazynowanym polisacharydem zwierząt jest glikogen, który występuje głównie w wątrobie i mięśniach.
O wytrzymałości pni i łodyg roślin, oprócz szkieletu włókien celulozowych, decyduje tkanka łączna roślin. Znaczącą jej część w drzewach stanowi lignina – aż do 30%. Jego struktura nie została dokładnie ustalona. Wiadomo, że jest to hiperrozgałęziony polimer o stosunkowo małej masie cząsteczkowej (M ≈ 104), powstały głównie z reszt fenolowych podstawionych w pozycji orto grupami –OCH3, w pozycji para grupami –CH=CH–CH2OH. Obecnie w postaci odpadów z przemysłu hydrolizy celulozy zgromadzono ogromną ilość lignin, jednakże problem ich utylizacji nie został rozwiązany. Do elementów nośnych tkanki roślinnej należą substancje pektynowe, a w szczególności pektyna, która występuje głównie w ścianach komórkowych. Jego zawartość w skórkach jabłek i białej części skórek cytrusów sięga aż 30%. Pektyna należy do heteropolisacharydów, tj. kopolimery. Jego makrocząsteczki zbudowane są głównie z reszt kwasu D-galakturonowego i jego estru metylowego, połączonych wiązaniami α-1,4-glikozydowymi.
Wśród pentoz najważniejsze są polimery arabinoza i ksyloza, które tworzą polisacharydy zwane arabinami i ksylanami. To one wraz z celulozą decydują o typowych właściwościach drewna.
